Je tomu padesát let, co 25. dubna 1953 James Watson a Francis Crick publikovali krátký dopis ve vědeckém časopise
Nature
. Popisoval pozoruhodnou spirálovitou dvojvlákennou stavbu DNA - genetického materiálu živých organismů. Jejich dvojšroubovitý model nabízel klíč k pochopení, jak živé buňky mohou vytvářet dvě shodné kopie sebe sama a jak genetický materiál uchovává veškeré informace pro syntetickou produkci bílkovin, jichž je třeba při stavbě živého organismu.
Další významný pokrok učinil o několik měsíců později Max Perutz, když objevil způsob určení stavby makromolekul, jako je myoglobin a hemoglobin. Od té doby nám rentgenová strukturní analýza molekul bílkovin pomáhala rozumět chemické podstatě biologických reakcí.
K oběma objevům - objevu struktury DNA a struktury bílkovin - došlo v Cavendishově laboratoři na Cambridgeské univerzitě. Proč byly tyto dva základní kameny revoluce v biologii a medicíně, jež dominovaly vědě ve druhé polovině 20. století, objeveny v britské
fyzikální
laboratoři?
Tyto průlomové úspěchy roku 1953 se opíraly o kvalitu experimentální fyziky v Cambridgi, jejíž počátky sahají do konce 19. století. Tato tradice utvářela intelektuální prostředí, v němž se vzdělával tým otce a syna Williama a Lawrence Braggových a kde Lawrence Bragg - nejprve jako posluchač a později jako doktorand - rozvinul roku 1912 myšlenky, které vyústily v rentgenovou strukturní analýzu.
Přestože difrakci paprsků X na krystalech objevili Max von Laue, Walter Friedrich a Paul Knipping, byl to Lawrence Bragg, kdo pochopil, jak by jí šlo vědecky využít. Odraz prostřednictvím ,,Braggových rovin" - vrstev atomů, jež dokáží ohýbat paprsky X pod konkrétními úhly, které závisí na odstupu mezi vrstvami - Braggům umožnil vypočítat přesné uspořádání sodíkových a chloridových atomů v krystalu soli.
William Bragg v Cambridgi dokončil studium matematiky roku 1884 a stal se profesorem fyziky v Adelaide v Austrálii. V roce 1909 se vrátil do Británie, aby pracoval na univerzitě v Leedsu a pokračoval ve svém zkoumání podstaty paprsků X. Roku 1923 se stal ředitelem Královské společnosti v Londýně, kam přilákal několik vynikajících mladých vědců zajímajících se o oblast paprsků X. Mezi nimi byli i dva čerství absolventi Cambridgeské univerzity, William Astbury a John Desmond Bernal, kteří se začali zabývat problematikou stavby bílkovin - Astbury poté, co jej Bragg požádal, aby pořídil rentgenové snímky vlny a hedvábí.
Secure your copy of PS Quarterly: The Year Ahead 2025
Our annual flagship magazine, PS Quarterly: The Year Ahead 2025, has arrived. To gain digital access to all of the magazine’s content, and receive your print copy, subscribe to PS Digital Plus now.
Subscribe Now
Bernal se roku 1927 přestěhoval zpět do Cambridge, kde působil jako lektor strukturální krystalografie, a v roce 1931 byl povýšen na zástupce vedoucího výzkumu na úseku krystalografie, tehdejším pododdělení Cavendishovy laboratoře. Bernalovým hlavním vědeckým zájmem byla zpočátku atomová stavba krystalů, kovů a minerálů a později hormonů a sterolů - a také některých aminokyselin, stavebních prvků bílkovin.
Astbury se mezitím roku 1928 přestěhoval do Leedsu, kde také začal pracovat na aminokyselinách a bílkovinách. Popsal Bernalovi své neúspěšné pokusy o získání uspořádaných rentgenových difrakčních obrazů z krystalů bílkoviny nazývané pepsin a dotazoval se, zda by mu mohl pomoci získat krystaly jiných bílkovin. Bernalův přítel Glenn Millikan už dříve navštívil laboratoř ve švédské Uppsale, kde byly vytvořeny velké krystaly pepsinu, a několik těchto krystalů - v jejich matečném roztoku - přivezl do Cambridge.
Bernal a Dorothy Crowfootová (později Hodgkinová) vytvořili obrazy suchých krystalů s obdobně neuspokojivými výsledky jako Astbury. Při pozorování krystalů pod světelným mikroskopem si ovšem Bernal povšiml, že když se z krystalické mřížky odpařilo velké množství vody, krystaly se staly neuspořádanými. Zopakovali rentgenový pokus, tentokrát ovšem s krystalem v matečném roztoku utěsněném ve skleněné kapiláře, a získali obrazy s velkým množstvím krystalických odrazů.
Výsledky tohoto prvního určujícího okamžiku v krystalografii bílkovin byly zveřejněny jako dopis v časopise
Nature
roku 1934. Astbury předpokládal existenci polypeptidických řetězců a pokračoval v uskutečňování svých průkopnických studií v oblasti jejich uspořádání ve fibrilárních bílkovinách. Získal také první rentgenové snímky částečně orientovaných vzorků DNA.
Max Perutz, absolvent chemie z Vídně, přijel do Cambridge v roce 1935, aby pracoval s Bernalem jako postgraduální student. O rok později obdržel vynikající krystaly hemoglobinu a brzy vytvořil tehdy nejlepší rentgenové difrakční obrazy. Pozorovatelný difrakční obraz - tedy intenzita a pozice jednotlivých odrazů - představuje ale jen polovinu údajů potřebných k odvození struktury objektu způsobujícího ohyb. Řečeno matematicky, takový obraz udává amplitudu, ovšem nikoliv fáze - tj. etapy kmitavého pohybu - a bez nich nelze pozice atomů stanovit.
V případech jednodušších struktur sestávajících z nemnoha atomů dokázala chemie nabídnout významnou pomoc při určování atomového uspořádání a výsledek tedy bylo často možné najít metodou pokusu a omylu. Bílkoviny, které obsahují tisíce atomů, byly ale pro takový způsob práce příliš složité. To byl důvod, proč i přes ohromné množství skvělých znalostí, jež byly shromážděny, zůstávalo řešení dráždivě mimo obzor.
Nadále se ovšem věřilo, že z rentgenových obrazů je možné nějak získat podrobné informace o struktuře bílkovin, že jde jen o to zjistit jak. Bylo zcela přirozené, že tam, kde chemie neuspěla, fyzika - a její přední laboratoř - našla cestu vpřed, cestu, kterou vytyčili Watson a Crick svým impozantním průlomovým úspěchem, který si připomínáme tento měsíc.
To have unlimited access to our content including in-depth commentaries, book reviews, exclusive interviews, PS OnPoint and PS The Big Picture, please subscribe
Ricardo Hausmann
urges the US to issue more H1-B visas, argues that Europe must become a military superpower in its own right, applies the “growth diagnostics” framework to Venezuela, and more.
Now that Donald Trump is returning to the White House, he believes that it is an “absolute necessity” for the United States to have “ownership and control” of Greenland. But as an autonomous Danish territory where the US military already operates, Greenland has no reason to abandon its current political arrangement.
explains why the US president-elect's threats to seize the Danish territory are so dangerous.
US President-elect Donald Trump's incoming administration will likely seek to weaken the greenback's exchange rate. But whether doing so would enhance the competitiveness of US exports and strengthen America’s trade balance is another matter.
argues that while the incoming administration could certainly weaken the greenback, the US would not benefit.
With global growth slowing and many developing countries facing debt crises, the world needs another infusion of the International Monetary Fund’s reserve asset. But while the benefits would be far-reaching and free of risk, the US Treasury has been standing in the way.
call for a new issuance of the International Monetary Fund’s international reserve asset.
Log in/Register
Please log in or register to continue. Registration is free.
Je tomu padesát let, co 25. dubna 1953 James Watson a Francis Crick publikovali krátký dopis ve vědeckém časopise Nature . Popisoval pozoruhodnou spirálovitou dvojvlákennou stavbu DNA - genetického materiálu živých organismů. Jejich dvojšroubovitý model nabízel klíč k pochopení, jak živé buňky mohou vytvářet dvě shodné kopie sebe sama a jak genetický materiál uchovává veškeré informace pro syntetickou produkci bílkovin, jichž je třeba při stavbě živého organismu.
Další významný pokrok učinil o několik měsíců později Max Perutz, když objevil způsob určení stavby makromolekul, jako je myoglobin a hemoglobin. Od té doby nám rentgenová strukturní analýza molekul bílkovin pomáhala rozumět chemické podstatě biologických reakcí.
K oběma objevům - objevu struktury DNA a struktury bílkovin - došlo v Cavendishově laboratoři na Cambridgeské univerzitě. Proč byly tyto dva základní kameny revoluce v biologii a medicíně, jež dominovaly vědě ve druhé polovině 20. století, objeveny v britské fyzikální laboratoři?
Tyto průlomové úspěchy roku 1953 se opíraly o kvalitu experimentální fyziky v Cambridgi, jejíž počátky sahají do konce 19. století. Tato tradice utvářela intelektuální prostředí, v němž se vzdělával tým otce a syna Williama a Lawrence Braggových a kde Lawrence Bragg - nejprve jako posluchač a později jako doktorand - rozvinul roku 1912 myšlenky, které vyústily v rentgenovou strukturní analýzu.
Přestože difrakci paprsků X na krystalech objevili Max von Laue, Walter Friedrich a Paul Knipping, byl to Lawrence Bragg, kdo pochopil, jak by jí šlo vědecky využít. Odraz prostřednictvím ,,Braggových rovin" - vrstev atomů, jež dokáží ohýbat paprsky X pod konkrétními úhly, které závisí na odstupu mezi vrstvami - Braggům umožnil vypočítat přesné uspořádání sodíkových a chloridových atomů v krystalu soli.
William Bragg v Cambridgi dokončil studium matematiky roku 1884 a stal se profesorem fyziky v Adelaide v Austrálii. V roce 1909 se vrátil do Británie, aby pracoval na univerzitě v Leedsu a pokračoval ve svém zkoumání podstaty paprsků X. Roku 1923 se stal ředitelem Královské společnosti v Londýně, kam přilákal několik vynikajících mladých vědců zajímajících se o oblast paprsků X. Mezi nimi byli i dva čerství absolventi Cambridgeské univerzity, William Astbury a John Desmond Bernal, kteří se začali zabývat problematikou stavby bílkovin - Astbury poté, co jej Bragg požádal, aby pořídil rentgenové snímky vlny a hedvábí.
Secure your copy of PS Quarterly: The Year Ahead 2025
Our annual flagship magazine, PS Quarterly: The Year Ahead 2025, has arrived. To gain digital access to all of the magazine’s content, and receive your print copy, subscribe to PS Digital Plus now.
Subscribe Now
Bernal se roku 1927 přestěhoval zpět do Cambridge, kde působil jako lektor strukturální krystalografie, a v roce 1931 byl povýšen na zástupce vedoucího výzkumu na úseku krystalografie, tehdejším pododdělení Cavendishovy laboratoře. Bernalovým hlavním vědeckým zájmem byla zpočátku atomová stavba krystalů, kovů a minerálů a později hormonů a sterolů - a také některých aminokyselin, stavebních prvků bílkovin.
Astbury se mezitím roku 1928 přestěhoval do Leedsu, kde také začal pracovat na aminokyselinách a bílkovinách. Popsal Bernalovi své neúspěšné pokusy o získání uspořádaných rentgenových difrakčních obrazů z krystalů bílkoviny nazývané pepsin a dotazoval se, zda by mu mohl pomoci získat krystaly jiných bílkovin. Bernalův přítel Glenn Millikan už dříve navštívil laboratoř ve švédské Uppsale, kde byly vytvořeny velké krystaly pepsinu, a několik těchto krystalů - v jejich matečném roztoku - přivezl do Cambridge.
Bernal a Dorothy Crowfootová (později Hodgkinová) vytvořili obrazy suchých krystalů s obdobně neuspokojivými výsledky jako Astbury. Při pozorování krystalů pod světelným mikroskopem si ovšem Bernal povšiml, že když se z krystalické mřížky odpařilo velké množství vody, krystaly se staly neuspořádanými. Zopakovali rentgenový pokus, tentokrát ovšem s krystalem v matečném roztoku utěsněném ve skleněné kapiláře, a získali obrazy s velkým množstvím krystalických odrazů.
Výsledky tohoto prvního určujícího okamžiku v krystalografii bílkovin byly zveřejněny jako dopis v časopise Nature roku 1934. Astbury předpokládal existenci polypeptidických řetězců a pokračoval v uskutečňování svých průkopnických studií v oblasti jejich uspořádání ve fibrilárních bílkovinách. Získal také první rentgenové snímky částečně orientovaných vzorků DNA.
Max Perutz, absolvent chemie z Vídně, přijel do Cambridge v roce 1935, aby pracoval s Bernalem jako postgraduální student. O rok později obdržel vynikající krystaly hemoglobinu a brzy vytvořil tehdy nejlepší rentgenové difrakční obrazy. Pozorovatelný difrakční obraz - tedy intenzita a pozice jednotlivých odrazů - představuje ale jen polovinu údajů potřebných k odvození struktury objektu způsobujícího ohyb. Řečeno matematicky, takový obraz udává amplitudu, ovšem nikoliv fáze - tj. etapy kmitavého pohybu - a bez nich nelze pozice atomů stanovit.
V případech jednodušších struktur sestávajících z nemnoha atomů dokázala chemie nabídnout významnou pomoc při určování atomového uspořádání a výsledek tedy bylo často možné najít metodou pokusu a omylu. Bílkoviny, které obsahují tisíce atomů, byly ale pro takový způsob práce příliš složité. To byl důvod, proč i přes ohromné množství skvělých znalostí, jež byly shromážděny, zůstávalo řešení dráždivě mimo obzor.
Nadále se ovšem věřilo, že z rentgenových obrazů je možné nějak získat podrobné informace o struktuře bílkovin, že jde jen o to zjistit jak. Bylo zcela přirozené, že tam, kde chemie neuspěla, fyzika - a její přední laboratoř - našla cestu vpřed, cestu, kterou vytyčili Watson a Crick svým impozantním průlomovým úspěchem, který si připomínáme tento měsíc.